Molekulės, kurios sudaro baltymus, vadinamos polipeptidais . Tai yra peptidai, sudaryti iš bent dešimties aminorūgščių (vienos rūšies organinės molekulės).

Baltymų sudėtyje yra ištirta amino rūgščių tvarka ir tam tikros taisyklės. Paprastai polipeptidinės grandinės N-galas (amino galas NH3 +) turi būti parašytas į kairę nuo sekos; todėl C-terminalas (arba karboksilo grupė) turi būti parašytas dešinėje. Bet kuri konkreti seka turi būti skaitoma iš N-galo iki C-galo.

Gamtoje fermentas, formuojantis peptidines jungtis (tarp vienos aminorūgšties karboksilo grupės ir vienos amino aminorūgšties, ir ryšys, jungiantis baltymus ir peptidus) yra ribosomas ; jame pateikiamas ankstesniame punkte paaiškintos konvencijos paaiškinimas, nes grandinės augimas vyksta pridedant aminorūgštį į terminalo karboksilą, todėl pirmasis galas, kuris atsiranda, yra N-terminalas.

Peptido ar baltymo savybės skiriasi priklausomai nuo molekulėje esančių jonizuojamų grupių kokybės ir kiekio. Be laisvųjų aminorūgščių, peptidas ir baltymas turi izoelektrinių pH (pl) ir titravimo kreivių; Be to, jo elektrinio lauko pH nėra.

Norint pavadinti polipeptidą, amino-rūgščių sufiksai, baigiantys -ico (pvz., Aspartic ), -an (kaip triptofanas) ir -ina (kaip glicinas) turi būti pakeisti į -il ; vienintelė šios taisyklės išimtis pateikiama su galutiniu karboksilu. Pavyzdžiui, norint gauti dipeptido valilalaniną peptidiniu ryšiu, mes pradedame nuo valino ir alanino; Kita vertus, valilglikilleucinas yra tripeptidas, kuris yra suformuotas su valinu N-galinėje padėtyje, glicinu ir C-galiniu leucinu.

GIP arba skrandžio slopinantis polipeptidas priklauso sekrecino hormonų šeimai, kuri yra molekulių, vadinamų inkretinais, rūšis, kurios užduotis yra paruošti kūną, kad būtų galima saugoti gautą maistą. Jo atradimas įvyko 1920 m. Ir iš pradžių buvo manoma, kad jis buvo atsakingas už plonosios žarnos apsaugą nuo rūgšties, nors šiuo metu manoma, kad jo funkcija yra skatinti insulino sekreciją.